স্পেনের গবেষকেরা এমন একটি পরীক্ষামূলক পেপটাইডের কথা জানিয়েছেন, যা কালচার করা নিউরনে অ্যামিলয়েড-বিটা উৎপাদন কমিয়েছে এবং আলঝেইমার রোগের একটি মাউস মডেলে অ্যামিলয়েড প্লাকের পরিমাণ হ্রাস করেছে। কাজটি এখনও প্রাথমিক পর্যায়ে, তবে এটি অ্যামিলয়েড গঠনে জড়িত একটি প্রোটিনকে তার অন্যান্য কার্যক্রম পুরোপুরি বন্ধ না করেই লক্ষ্য করার সম্ভাব্য পথ দেখায়।
গবেষণাটির নেতৃত্বে ছিল Institute for Bioengineering of Catalonia-এর Molecular and Cellular Neurobiotechnology group। তাদের সঙ্গে কাজ করেছে Institute for Advanced Chemistry of Catalonia, University of Barcelona এবং IRB Barcelona-এর সহযোগীরা। গবেষণাটি Bioorganic Chemistry-তে প্রকাশিত হয়েছে।
আণবিক “কাঁচি”কে লক্ষ্য করা
অ্যামিলয়েড বিটা, যাকে প্রায়ই Aβ নামে সংক্ষেপ করা হয়, একটি প্রোটিনের খণ্ড, যা আলঝেইমার রোগে আক্রান্ত মানুষের মস্তিষ্কে জমা হতে পারে। এটি উৎপাদনে জড়িত একটি এনজাইম হলো BACE1। এটি একটি বড় পূর্বসূরি প্রোটিন কেটে অ্যামিলয়েড বিটা তৈরির প্রক্রিয়া শুরু করতে সাহায্য করে।
BACE1-কে পুরোপুরি আটকে দেওয়ার আগের প্রচেষ্টাগুলো ক্লিনিক্যাল ট্রায়ালে সমস্যার মুখে পড়েছে। এনজাইমটির প্রয়োজনীয় জৈবিক ভূমিকা রয়েছে, তাই ব্যাপকভাবে তা দমন করলে পার্শ্বপ্রতিক্রিয়া দেখা দিতে পারে। নতুন পদ্ধতিটি বরং BACE1-এর কার্যকলাপ বেছে নিয়ে ধীর করার চেষ্টা করছে।
দলটি পেপটাইড নামে পরিচিত ছোট প্রোটিন-সদৃশ শৃঙ্খল তৈরি করে সেগুলোকে রাসায়নিকভাবে পরিবর্তন করেছে, যাতে শরীরে সেগুলো বেশি স্থায়ী হয় এবং কোষে প্রবেশ করতে পারে। কালচার করা নিউরনে পরীক্ষা করা ৫০টি অণুর একটি লাইব্রেরি থেকে P33 নামের একটি প্রার্থী অণু উঠে আসে।
কোষ ও ইঁদুরে ফলাফল
গবেষকদের মতে, P33 কালচার করা মাউস নিউরনে অ্যামিলয়েড-বিটা নিঃসরণ অর্ধেকেরও নিচে নামিয়ে দেয়, অথচ কোষগুলোর ক্ষতি করেনি। এটি BACE1-সম্পর্কিত কার্যকলাপও ৫০%-এর বেশি কমিয়েছে, কিন্তু ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত এনজাইম BACE2-কে উল্লেখযোগ্যভাবে প্রভাবিত করেনি।
এরপর দলটি এমন জিনগতভাবে পরিবর্তিত ইঁদুরে পেপটাইডটি পরীক্ষা করে, যাদের অ্যামিলয়েড প্লাক তৈরি হয়। প্রতিবেদনে বলা হয়েছে, আট সপ্তাহের চিকিৎসার পর মস্তিষ্কে অ্যামিলয়েড-বিটা-এর মাত্রা এবং কর্টেক্স ও হিপোক্যাম্পাসে প্লাকে ঢাকা এলাকার পরিমাণ ৩৫.৬% কমেছে। গবেষণার সময় অন্য অঙ্গের ক্ষতি বা প্রদাহের সূচকে কোনো পরিবর্তন দেখা যায়নি বলেও মূল প্রতিবেদনে উল্লেখ করা হয়েছে।
ফলাফলগুলো কী দেখায়—এবং কী দেখায় না
এগুলো প্রিক্লিনিক্যাল ফলাফল, মানুষের জন্য কোনো চিকিৎসার প্রমাণ নয়। পরীক্ষাগুলো কোষের কালচার এবং একটি মাউস মডেলে পরিচালিত হয়েছে, আর সরবরাহ করা প্রতিবেদনে মানব-পরীক্ষার কথা বলা হয়নি। আলঝেইমার রোগ জৈবিকভাবে জটিল, এবং প্রাণী গবেষণায় অ্যামিলয়েডের সূচক কমে যাওয়া নিজে থেকেই ক্লিনিক্যাল উপকার প্রমাণ করে না।
তবু, প্রয়োজনীয় এনজাইম কার্যক্রম বজায় রেখে অতিরিক্ত অ্যামিলয়েড-বিটা উৎপাদন কমানো সম্ভব হলে BACE1-এর নির্বাচিত নিয়ন্ত্রণ গুরুত্বপূর্ণ হতে পারে। তাই BACE2-এর তুলনায় BACE1-এর প্রতি পেপটাইডটির আপাত নির্বাচিততা এই ফলাফলের কেন্দ্রে রয়েছে।
সম্ভাব্য সূচনা, সম্পূর্ণ ওষুধ নয়
এর চিকিৎসাগত সম্ভাবনা মূল্যায়নের আগে P33-কে আরও অনেক পরীক্ষা দিতে হবে। এর মধ্যে রয়েছে নিরাপত্তা নিশ্চিত করা, অণুটি শরীরে কীভাবে চলাচল করে তা নির্ধারণ করা, উপযুক্ত মাত্রা স্থির করা এবং অতিরিক্ত মডেলে এটি জ্ঞানীয় ক্ষমতা বা রোগের অন্যান্য সূচকে প্রভাব ফেলে কি না তা মূল্যায়ন করা।
এই মুহূর্তে, গবেষণাটি আলঝেইমার গবেষণায় আরও একটি কৌশল যোগ করছে: কোনো লক্ষ্য এনজাইমের কার্যকলাপ পুরোপুরি নির্মূল করার চেষ্টা না করে গবেষকেরা হয়তো সেটিকে সামঞ্জস্য করতে পারবেন। এই পদ্ধতি ইঁদুর থেকে রোগীদের ক্ষেত্রে কার্যকর হবে কি না, তা এখনও অনিশ্চিত।
এই নিবন্ধটি Medical Xpress-এর প্রতিবেদনের ভিত্তিতে তৈরি। মূল নিবন্ধটি পড়ুন।
Originally published on medicalxpress.com
