প্রাচীন প্রোটিন পুনরুজ্জীবন দেখাল কীভাবে ব্যাকটেরিয়ার এনজাইমগুলো আলাদা ভূমিকা বিকশিত করেছে

জীববিজ্ঞানের সবচেয়ে সুন্দর যন্ত্রগুলোর কিছু হল এমন প্রোটিন, যাদের উৎস এক হলেও সময়ের সঙ্গে তারা একেবারে ভিন্ন কাজে স্থির হয়েছে। এই বিভাজন কীভাবে ঘটে, তা আণবিক বিবর্তনের একটি কেন্দ্রীয় প্রশ্ন। কিয়েল বিশ্ববিদ্যালয়, জার্মান ইলেকট্রন সিনক্রোট্রন DESY এবং সেন্টার ফর স্ট্রাকচারাল সিস্টেমস বায়োলজি (CSSB)-তে কাজ করা একটি দল এই প্রশ্নের উত্তর খুঁজতে সময়কে যেন উল্টো দিকে চালিয়েছে। কিয়েল বিশ্ববিদ্যালয়ের অধ্যাপক এবং DESY-র স্ট্রাকচারাল মাইক্রোবায়োলজি গ্রুপের প্রধান হোলগার সোনডারমানের নেতৃত্বে গবেষকেরা দুইটি ব্যাকটেরিয়াল এনজাইমের সাধারণ পূর্বপুরুষ পুনর্গঠন করেন, সেই বহু আগে বিলুপ্ত প্রোটিনটি পরীক্ষাগারে তৈরি করেন, এবং ব্যবহার করেন তা দিয়ে কীভাবে বিবর্তনের পথে আলাদা কাজের উদ্ভব হয়েছে তা অনুসরণ করতে। Science Advances-এ প্রকাশিত তাদের ফলাফল আণবিক অতীতের এক বিরল ঝলক দেয় এবং প্রোটিন বিবর্তন অধ্যয়নের এক শক্তিশালী কৌশল তুলে ধরে।

দুটি এনজাইম, ভিন্ন ভিন্ন ভূমিকা

গবেষণায় দেখা দুটি এনজাইম নিউক্লিয়েস নামে পরিচিত প্রোটিনগোষ্ঠীর অন্তর্ভুক্ত, যারা জিনগত উপাদানের রাসায়নিক একক দিয়ে গঠিত অণুগুলো ভেঙে ফেলে। দুটি এনজাইম সম্পর্কিত হলেও ব্যাকটেরিয়ার কোষের ভেতরে তারা আলাদা আলাদা জায়গা দখল করেছে।

প্রথম এনজাইম NrnC একধরনের সাধারণ কাজের। এটি DNA বা RNA-এর দুইটি যুক্ত বিল্ডিং ব্লক নিয়ে গঠিত ছোট অণু ভেঙে ফেলে। দ্বিতীয় এনজাইম diDNase একই ধরনের প্রতিক্রিয়া করে, কিন্তু এটি বিশেষায়িত হয়ে গেছে: মূলত DNA-এর দুইটি বিল্ডিং ব্লক দিয়ে তৈরি অণু প্রক্রিয়াকরণেই এটি নিবেদিত। পার্থক্যটি সূক্ষ্ম শোনালেও ব্যাকটেরিয়ার জন্য তা গুরুত্বপূর্ণ। এক ধরনের ছোট নিউক্লিক অ্যাসিড নষ্ট করতে পারা, আরেকটিকে না পারা, জিন নিয়ন্ত্রণ, DNA মেরামত, এবং জিনগত উপাদান পুনর্ব্যবহারে প্রভাব ফেলতে পারে।

সোনডারমান ও তার সহকর্মীরা যেমন ব্যাখ্যা করেছেন, বৈজ্ঞানিক ধাঁধাটি কেবল আজ এই এনজাইমগুলো কী করে তা নয়। প্রশ্ন হলো, এত ঘনিষ্ঠ সম্পর্কযুক্ত প্রোটিনগুলো কীভাবে এমন ভিন্ন পছন্দ তৈরি করল। বিবর্তনের বৃহৎ প্রবাহে, একটি মাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড পরিবর্তনও এনজাইমের গঠন, স্থিতিশীলতা বা কার্যক্ষমতা বদলে দিতে পারে। কিন্তু শুধুমাত্র আধুনিক বংশধরদের দেখা গেলে সেই পথ অনুসরণ করা কঠিন। অতীতকে অনুমান করতে হয়, আর সেই অনুমান যাচাইয়ের সবচেয়ে সরাসরি উপায় হলো সেটিকে আবার তৈরি করা।

জীবন্ত এনজাইম অধ্যয়নের সীমাবদ্ধতা

এই নতুন গবেষণা সোনডারমান দলের কয়েক বছরের কাজের ওপর দাঁড়িয়েছে। দলটি প্রচলিতভাবে শুরু করেছিল: বিভিন্ন ব্যাকটেরিয়ার প্রোটিন তুলনা করে দেখা কোন বৈশিষ্ট্য সময়ের সঙ্গে সংরক্ষিত আছে আর কোনগুলো বদলেছে। সংরক্ষিত অঞ্চলগুলো প্রায়ই গঠন বা কার্যকারিতার জন্য অপরিহার্য, আর পরিবর্তনশীল অঞ্চলগুলো specificity-র পার্থক্যের কারণ হতে পারে।

একটি নির্দিষ্ট এনজাইম পরিবার নিয়ে আগের গবেষণায়, সোনডারমান দলের বিজ্ঞানী সোফিয়া মর্টেনসেন পরিচিত এনজাইমগুলোর সঙ্গে ঘনিষ্ঠ সম্পর্কযুক্ত কিন্তু ভিন্ন অণু প্রক্রিয়াজাত করত এমন একটি প্রোটিনগোষ্ঠী শনাক্ত করেন। সেই আবিষ্কার এমন একটি পরিবারের ভেতরে কার্যগত বিভাজন কীভাবে ঘটে তা অনুসন্ধানের দরজা খুলে দেয়, যেখানে বিবর্তনগত সম্পর্ক ইতিমধ্যেই স্পষ্ট ছিল। প্রোটিনগুলো স্পষ্টতই একই পরিবারের, তবু তাদের রাসায়নিক পছন্দ আলাদা হয়ে গিয়েছিল।

শুরুতে দলটি প্রোটিনগুলিতে লক্ষ্যভিত্তিক পরিবর্তন এনে দুটি এনজাইমের পার্থক্য ব্যাখ্যা করার চেষ্টা করেছিল। এটি প্রোটিন ইঞ্জিনিয়ারিংয়ে সাধারণ একটি পদ্ধতি: একবারে একটি অ্যামিনো অ্যাসিড বদলে দেখা কোন পরিবর্তন একটি এনজাইমের কার্যকারিতা এক অবস্থা থেকে অন্য অবস্থায় নিয়ে যায়। কিন্তু এই ক্ষেত্রে কৌশলটি ব্যর্থ হয়। পরিবর্তিত প্রোটিনগুলো হয় স্থিতিশীলতা হারায়, নয়তো প্রত্যাশিত কাজ করতে পারে না। এনজাইমগুলোর দৃশ্যমান পৃষ্ঠে হাত লাগানো বিবর্তনের অন্তর্নিহিত পথ উন্মোচনের জন্য যথেষ্ট ছিল না।

সামনে নয়, পিছনে দেখা

বর্তমান প্রোটিনগুলো ব্যাখ্যা মানতে না চাওয়ায় গবেষকেরা ভিন্ন পথ নেন। আজকের প্রোটিনগুলোর তুলনা করেই শুধু নয়, তারা তাদের বিবর্তনগত ইতিহাসের দিকে ফিরে তাকান। এটাই ancestral sequence reconstruction-এর যুক্তি; এতে বহু সম্পর্কিত প্রোটিনের সিকোয়েন্স ব্যবহার করে লক্ষ লক্ষ বছর আগে অস্তিত্বশীল একটি প্রোটিনের সবচেয়ে সম্ভাব্য সিকোয়েন্স অনুমান করা হয়।

দলটি প্রথমে এনজাইম পরিবারের একটি বিশদ বিবর্তন বৃক্ষ তৈরি করে, যেখানে NrnC, diDNase এবং অন্য আত্মীয়দের তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স কতটা মিল রয়েছে তার ভিত্তিতে স্থান দেওয়া হয়। সেই বৃক্ষ হাতে নিয়ে তারা উভয় এনজাইমের উদ্ভব হওয়া সাধারণ পূর্বপুরুষের সবচেয়ে সম্ভাব্য সিকোয়েন্স নির্ণয় করতে সক্ষম হন। এরপর আসে সত্যিকারের উচ্চাকাঙ্ক্ষী ধাপ: তারা জিনটি সংশ্লেষ করে, পরীক্ষাগারে প্রকাশ করে, এবং এমন আকারে প্রাচীন প্রোটিন তৈরি করে যা সরাসরি অধ্যয়ন করা যায়।

এই পুনরুজ্জীবিত প্রোটিন কেবল একটি অবশিষ্ট নয়। এটি পরীক্ষার সূচনাবিন্দু হিসেবে কাজ করে। একটি পূর্বপুরুষ অবস্থাকে পুনর্নির্মাণ করে দলটি একে একে পরিবর্তন যোগ করতে পারে এবং দেখতে পারে প্রতিটি পরিবর্তন কীভাবে প্রোটিনকে একটি আধুনিক কাজ বা অন্যটির দিকে ঠেলে দেয়। কার্যত, এই প্রাচীন এনজাইমটি একটি আণবিক টাইম মেশিন, যা গবেষকদের টেস্ট টিউবে বিবর্তন আবার চালাতে দেয়।

আণবিক অতীতের একটি কাঠামোগত দৃষ্টি

এই গবেষণা একটি কাঠামোগত দৃষ্টিকোণও দেয়। গবেষকেরা diDNase এনজাইমগুলোর পুনর্গঠিত পূর্বপুরুষের 3D গঠন দেখতে পেরেছেন। প্রাচীন প্রোটিনের আকার দেখা কিছু মিউটেশন কেন সহ্য করা হয়েছিল আর কিছু কেন হয়নি তা বোঝাতে সাহায্য করে। এটি active site, অর্থাৎ যে অঞ্চলে এনজাইম তার রাসায়নিক প্রতিক্রিয়া সম্পাদন করে, সেটি সময়ের সঙ্গে কীভাবে পুনর্গঠিত হয়েছে এবং ভিন্ন ভিন্ন substrates গ্রহণের উপযোগী হয়েছে তাও স্পষ্ট করে।

যেহেতু পূর্বপুরুষ এনজাইম NrnC এবং diDNase-এর বিভাজনের আগের, তাই এর গঠন সম্ভবত এমন একটি অবস্থা নির্দেশ করে যেখানে উভয় কাজই তখনো সম্ভব ছিল। এই পূর্বপুরুষ গঠনকে NrnC এবং diDNase-এর আধুনিক গঠনগুলোর সঙ্গে তুলনা করে দলটি নির্দিষ্ট পরিবর্তনগুলো শনাক্ত করতে পারে, যা এনজাইমকে একটি বিশেষায়নের দিকে ঠেলে দিয়েছিল। শুধু আধুনিক এনজাইম দেখে এমন তথ্য পাওয়া কঠিন, কারণ পরবর্তী লক্ষ লক্ষ বছরের বিবর্তন প্রোটিনটিকে একটি নির্দিষ্ট পথে স্থাপন করা প্রাথমিক ধাপগুলো আড়াল করে দিতে পারে।

মৌলিক বিবর্তন ও প্রোটিন ইঞ্জিনিয়ারিংয়ের তাৎপর্য

এই ফলাফলগুলো দেখায় কীভাবে প্রোটিন বিবর্তনের পথে ভিন্ন ভিন্ন কাজ অর্জন করতে পারে, তবে এর তাৎপর্য কেবল মৌলিক কৌতূহলের মধ্যে সীমাবদ্ধ নয়। প্রকৃতি প্রোটিনকে কীভাবে পুনর্গঠন করে তা বোঝা সেই বিজ্ঞানীদের জন্য মূল্যবান, যারা বায়োটেকনোলজি, চিকিৎসা বা শিল্প রসায়নের জন্য কাস্টম এনজাইম তৈরি করতে চান।

প্রাকৃতিক বিবর্তন একটি ধাপে ধাপে প্রক্রিয়া। এটি একেবারে শুরু থেকে প্রোটিন ডিজাইন করে না, বরং বিদ্যমান প্রোটিনকে পরিবর্তন করে, প্রায়ই এমন এক পূর্বপুরুষের নমনীয়তাকে কাজে লাগায় যার একাধিক substrate-এর প্রতি কম মাত্রার কার্যকলাপ ছিল। NrnC এবং diDNase-এর উদাহরণ এই নীতিকে অসাধারণ স্পষ্টতায় দেখায়। পূর্বপুরুষ এনজাইম স্পষ্টতই দুটি আলাদা বিশেষজ্ঞকে জন্ম দিতে সক্ষম ছিল, যাদের প্রত্যেকটি ভিন্ন ধরনের ছোট নিউক্লিক অ্যাসিড অণুর সঙ্গে খাপ খাইয়ে নিয়েছিল।

আধুনিক প্রোটিন ইঞ্জিনিয়ারদের জন্য শিক্ষা হলো, সমসাময়িক কোনো এনজাইমে residue বদলে দিলেই প্রকৃতির নেওয়া পথ পুনরাবৃত্তি হবে না। কখনও কখনও একটি এনজাইমের বিবর্তনকে নিয়ন্ত্রণকারী নিয়ম তার ইতিহাসের গভীরে চাপা থাকে। একটি প্রোটিনকে অর্থপূর্ণভাবে বদলাতে হলে, বিবর্তনগত প্যালিওন্টোলজিস্টের মতো ভাবতে হতে পারে এবং সেই প্রাচীন রূপগুলো বিবেচনা করতে হতে পারে যেখান থেকে আধুনিক প্রোটিনের উদ্ভব।

বিবর্তনকে পিছিয়ে দেখার একটি নকশা

এই গবেষণা অন্য গবেষণা দলগুলোর জন্য একটি পদ্ধতিগত নকশাও দেয়। Ancestral sequence reconstruction নতুন নয়, তবে এটিকে structural biology এবং laboratory resurrection-এর সঙ্গে মিলিয়ে ব্যবহার করলে অসাধারণ অন্তর্দৃষ্টি মিলছে। CSSB এবং DESY-এর অবকাঠামো গবেষকদের বিবর্তন বিশ্লেষণ, প্রোটিন উৎপাদন, এবং উচ্চ-রেজোলিউশন গঠন নির্ধারণকে একই বৌদ্ধিক ছাতার নিচে আনতে সহায়তা করে।

দলের সাফল্য স্থিতিস্থাপকতার মূল্যও তুলে ধরে। প্রাথমিক মিউটেশন পরীক্ষা ব্যর্থ হয়েছিল, এবং শুধুমাত্র একধাপ পিছিয়ে দীর্ঘতর বিবর্তনগত দৃষ্টিভঙ্গি গ্রহণ করেই গবেষকেরা অগ্রগতি করতে পেরেছেন। বিজ্ঞানে, যেমন বিবর্তনে, সামনে যাওয়ার পথ কখনও কখনও পিছনে তাকানোর দাবি করে।

সামনের দিক

পূর্বপুরুষ এনজাইম থেকে আধুনিক বিশেষজ্ঞদের পুরো যাত্রাপথ মানচিত্রায়িত করতে আরও পরীক্ষা লাগবে। এখন পুনর্গঠিত প্রোটিন হাতে থাকায়, গবেষকেরা দুই বংশধারাকে আলাদা করা মিউটেশনগুলো একে একে বসাতে শুরু করতে পারেন এবং তাৎক্ষণিকভাবে ফলাফল পর্যবেক্ষণ করতে পারেন। প্রতিটি পরীক্ষা এই পরিবারের বিবর্তনের ছবিতে নতুন একটি খুঁটিনাটি যোগ করবে, এবং সম্ভবত বহু অন্য প্রোটিনেও প্রযোজ্য সাধারণ নীতিও দিতে পারে।

অবিশেষজ্ঞদের জন্য এই কাজটি মনে করিয়ে দেয় যে বিবর্তন শুধু হাতি আর অর্কিডকে নয়, প্রতিটি জীবন্ত কোষের ভেতরের আণবিক যন্ত্রকেও গড়ে তোলে। সময়ের অজানায় হারিয়ে যাওয়া এক প্রোটিনকে পুনরুজ্জীবিত করে বিজ্ঞানীদের একটি দল দেখিয়েছে, অতীত সবসময় নাগালের বাইরে নয়। কখনও কখনও তা পুনর্গঠন করা যায়, অধ্যয়ন করা যায়, এবং তার গোপন কথা প্রকাশ করতে বাধ্য করা যায়।

এই নিবন্ধটি Phys.org-এর প্রতিবেদন অবলম্বনে লেখা। মূল নিবন্ধ পড়ুন.