tau ছড়িয়ে পড়ার আণবিক সূত্র
Northwestern University এবং University of California, Santa Barbara-এর গবেষকেরা tau protein-এ একটি প্রধান স্থান শনাক্ত করেছেন, যা ক্ষতিকর tau clumping-এর পেছনে থাকা protein-to-protein interactions শুরু করতে সাহায্য করে বলে মনে হচ্ছে। ভুলভাবে ভাঁজ হওয়া tau molecule কীভাবে আরেকটি tau molecule-কে আকর্ষণ করে একই অস্বাভাবিক আকৃতি গ্রহণ করাতে পারে, এই আবিষ্কার তার আরও নির্দিষ্ট ছবি দেয়।
Alzheimer’s disease এবং frontotemporal dementia-সহ tauopathies নামের neurodegenerative diseases-এর একটি গোষ্ঠীতে tau গুরুত্বপূর্ণ। এসব রোগে tau proteins ভুলভাবে ভাঁজ হয়ে দীর্ঘ fibrils তৈরি করে। অতিরিক্ত tau proteins প্রান্তে যুক্ত হয়ে একই misfolded arrangement গ্রহণ করলে fibrils বড় হয়।
নতুন গবেষণা একটি সংবেদনশীল molecular location-এর দিকে ইঙ্গিত করছে, যাকে গবেষকেরা hotspot বলেছেন। aggregation-prone tau molecules-এ থাকা এই dominant site পাশের tau molecule-এর matching site বা বেড়ে ওঠা fibril-এর প্রান্তে থাকা tau-এর সঙ্গে যুক্ত হতে পারে।
জলও interaction-এর অংশ
গবেষণার মূল পর্যবেক্ষণ হলো hotspotটি hydrated। জল tau-এর hydrophobic region ঘিরে তাকে সুরক্ষিত রাখে। এই জল বেরিয়ে গেলে matching tau sites পরস্পরের দিকে আকৃষ্ট হতে পারে। ফলে জল কেবল পটভূমির পরিবেশ নয়; hotspot-এর চারপাশে তার বিন্যাস proteinগুলোর কাছে আসা নিয়ন্ত্রণে সাহায্য করে।
এই প্রক্রিয়া tau fibrils-এর সুশৃঙ্খল বৃদ্ধির একটি সম্ভাব্য ব্যাখ্যা দেয়। tau monomers-কে unstructured বলা হলেও fibrils-এ অনেক tau molecules নির্দিষ্ট বিন্যাসে স্তরে স্তরে থাকে। উন্মুক্ত hotspot একটি নমনীয় molecule-কে সঠিক অবস্থান খুঁজে fibril-compatible রূপে বদলাতে সাহায্য করতে পারে।
গবেষণাটি Proceedings of the National Academy of Sciences-এ প্রকাশিত হয়েছে। এটি কোনো চিকিৎসা প্রতিষ্ঠা করে না। এর মূল্য হলো, স্বাভাবিক দেখানো molecule abnormal aggregate-এ যুক্ত হওয়ার মুহূর্তে tau-এর কোন বৈশিষ্ট্য সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ—এই দীর্ঘদিনের প্রশ্নকে সংকুচিত করা।
ভবিষ্যৎ গবেষণার জন্য নির্দিষ্ট লক্ষ্য
গবেষণার senior author এবং Northwestern-এর chemistry professor Songi Han বলেন, hotspot শনাক্ত হওয়ায় protein-এর একটি নির্দিষ্ট অংশকে লক্ষ্য করার সুযোগ তৈরি হয়েছে। aggregation-prone tau যদি আগে fibril-associated tau-এর matching site-এর দিকে আকৃষ্ট হয়, তবে সেই interaction নিষ্ক্রিয় বা বন্ধ করার intervention misfolding-এর বিস্তার থামাতে পারে।
এই সম্ভাবনা গুরুত্বপূর্ণ, কারণ tau pathology শুধু অস্বাভাবিক protein থাকার কারণে নয়, মস্তিষ্কে সেগুলোর জমা হওয়া ও ছড়িয়ে পড়ার ক্ষমতার কারণেও নির্ধারিত হয়।
তবে mechanistic discovery থেকে diagnostic বা medicine পর্যন্ত এখনও অনেক পথ বাকি। বিভিন্ন tau forms ও disease settings-এ এই mechanism কতটা প্রযোজ্য এবং tau-এর স্বাভাবিক biology ব্যাহত না করে একে target করা যায় কি না, তা নির্ণয় করতে হবে।
ফলাফলটি কেন গুরুত্বপূর্ণ
এই গবেষণা tau fibril growth-কে একটি localized interaction-এর দৃষ্টিতে দেখছে। disordered tau molecule-এর প্রতিটি অংশকে align করার প্রয়োজন না-ও হতে পারে; একটি dominant site-ই মূল যোগাযোগস্থল হিসেবে কাজ করতে পারে। সেই site-এর hydration বিষয়টিতে আরেকটি স্তর যোগ করে।
Tauopathy গবেষণার জন্য এটি কার্যকর resolution। এটি protein surface-এর চারপাশে জলের আচরণকে soluble tau-এর fibril কাঠামোয় রূপান্তরের সঙ্গে যুক্ত করে।
This article is based on reporting by Medical Xpress. Read the original article.
Originally published on medicalxpress.com
